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如何使用string数据库预测蛋白质相互作用
展开全部 蛋白质相互作用数据库见下表所示： 数据库名 BIND DIP IntAct InterDom MINT STRING HPRD HPID MPPI 蛋白质相互作用的预测方法很非常多，以下作了简单的介绍 1） 系统发生谱 这个方法基于如下假定：功能相关的（functionally related）基因，在一组完全测序的基因组中预期同时存在或不存在，这种存在或不存在的模式（pattern）被称作系统发育谱；如果两个基因，它们的序列没有同源性，但它们的系统发育谱一致或相似.可以推断它们在功能上是相关的。
2 2） 基因邻接 这个方法的依据是，在细菌基因组中，功能相关的基因紧密连锁地存在于一个特定区域，构成一个操纵子，这种基因之间的邻接关系，在物种演化过程种具有保守性，可以作为基因产物之间功能关系的指示。
这个方法似乎只能适用于进化早期的结构简单的微生物。
所以在人的蛋白质相互作用预测时不采用这个方法。
3） 基因融合事件 这个方法基于如下假定：由于在物种演化过程中发生了基因融合事件，一个物种的两个（或多个）相互作用的蛋白，在另一个物种中融合成为一条多肽链， 因而基因融合事件可以作为蛋白质功能相关或相互作用的指示。
4） 镜像树 这个方法的思想是，功能相关的蛋白质或同一个蛋白的域之间，受功能约束，其进化过程应该保持一致， 即呈现共进化（CO—evolution）特征，通过构建和比较它们的系统发育树，如果发现树的拓扑结构显示相似性，这种相似的树被称作镜像树，那么，可以推测建树基因的功能是相关的。
5） 突变关联 物理上相互接触的蛋白质， 比如处在同一个结构复合物中的蛋白质，其中一个蛋白质在进化过程中累计的残基变化，通过在另一个蛋白质中发生相应的变化予以补偿，这种现象被称作关联突变。
6） 序列信号关联 3 通过检查实验上已经证实的相互作用蛋白质对，发现序列特征信号 （sequence-signatures）在不同对的相互作用蛋白中重复地出现，这一现象被称作序列信号关联。
利用序列域信号关联作为相互作用蛋白质的识别指示，可以预测未知功能蛋白与已知蛋白的相互作用，减少直接实验的搜索空间。
7） 保守的蛋白间相互作用 相互作用的蛋白质在物种演化过程中具有保守性，因此，可以通过在一个物种中建立的蛋白质相互作用网络，预测其它物种的蛋白质间相互作用。
这是后基因组时代产生的一个分子进化概念，使人们联想到直系同源基因（orthologs）和平行同源基因（paralogs）两个概念。
Walhout首先提出了”interologs”这个新概念，后由Matthews等利用酵母双杂交法分析了1195个酿酒酵母相互作用蛋白在线虫（C.elegans）中的保守性，获得了 16%-31%线虫保守相互作用蛋白，它们主要集中在核心代谢过程（core metabolic processes）并预期随着亲缘关系的远近，保守性作相应变化。
8） 同源结构复合物 设想三维结构已知的蛋白质复合物，各自的同家族成员以同样的方式发生相互作用. 9） 进化速率关联 蛋白质的进化速率由这个蛋白质同其它蛋白质发生相互作用的数量决定，并呈负相关，即相互作用的数量越多进化速率越低，而不是通常设想的蛋白质的进化速率由这个蛋白质对机体的重要性决定，这是一个极重要的概念。
Fraser等13Ol利用一组实验上证实的酵母相互作用蛋白，量化分析了进化速率、适合度（fitness）和序列共进化（sequence CO—evolution）之间的关系；统计分析显示，在酵母蛋白质相互作用网络中，连接点越多的蛋白质进化速率进化越低，可能的原因是，这些蛋白质需要与更多的相互作用伴体（partner）共进化。
10） 共鸣识别模型MRRM预测蛋白质相互作用 从蛋白质一级结构预测蛋白质相互作用，它假设生物分子（包括蛋白质和DNA）之间的相互作用是通过共鸣能量的传递来实现的，RRM恰当地引入了一些蛋白质的物理参数，并且运用了信号分析方法（Digital Signal Analysis,DSP）使得对于蛋白质和基因的分析脱离了局部性。
11） 通过Domain相互作用来预测蛋白质相互作用 Domain是蛋白质最小的功能单元，它们之间的相互作用一定程度上就决定了蛋白质之间的相互作用。
按照这个方法将所有的氨基酸序列进行聚类，如果类与类之间的相互作用的序列对的个数超过了一定阈值，则表示与两个类的代表序列同源的蛋白质之间都可能会发生相互作用。
12） 根据蛋白结构来预测蛋白相互作用 Lappe等人认为，虽然蛋白质之间的相互作用并不能直接用作预测，但是在结构上相似的蛋白质将有可能具有相似的功能，至少会给出一定的功能提示。
分类的原则可按照SCOP给出的层次进行，分类方法是将已知序列的蛋白质相互作用对分别与SCOP的典型结构进行匹配，使之对应到每一个类中。
预测已知与其他蛋白相互作用关系的蛋白的序列结构可以列出该蛋白结构组成的最大可能情况。
研究蛋白质之间相互作用的实验方法？
白质与蛋白质之间相互作用构成了细胞生化反应网络的一个主要组成部分，蛋白-蛋白互作网络与转录调控网络对调控细胞及其信号有重要意义。
把原来spaces空间上的一篇蛋白质与蛋白质间相互作用研究方法转来，算是实验技巧分类目录的首篇。
一、酵母双杂交系统酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。
其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。
将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。
在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。
Angermayr等设计了一个SOS蛋白介导的双杂交系统。
可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。
此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。
二、噬茵体展示技术在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的DNA序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。
此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。
目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cDNA文库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。
三、等离子共振技术表面等离子共振技术（Surface Plasmon Resonance,SPR）已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。
它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。
SPR技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。
测定快速且安全，还可用于检测蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。
四、荧光能量转移技术荧光共振能量转移（FRET ）广泛用于研究分子间的距离及其相互作用； 与荧光显微镜结合，可定量获取有关生物活体内蛋白质、脂类、DNA 和RNA 的时空信息。
随着绿色荧光蛋白（GFP）的发展，FRET 荧光显微镜有可能实时测量活体细胞内分子的动态性质。
提出了一种定量测量FRET效率以及供体与受体间距离的简单方法，仅需使用一组滤光片和测量一个比值，利用供体和受体的发射谱消除光谱间的串扰。
该方法简单快速，可实时定量测量FRET 的效率和供体与受体间的距离，尤其适用于基于GFP 的供体受体对。
五、抗体与蛋白质阵列技术蛋白芯片技术的出现给蛋白质组学研究带来新的思路。
蛋白质组学研究中一个主要的内容就是研究在不同生理状态下蛋白水平的量变，微型化，集成化，高通量化的抗体芯片就是一个非常好的研究工具，他也是芯片中发展最快的芯片，而且在技术上已经日益成熟。
这些抗体芯片有的已经在向临床应用上发展，比如肿瘤标志物抗体芯片等，还有很多已经应用再眼就的各个领域里。
六、免疫共沉淀技术 免疫共沉淀主要是用来研究蛋白质与蛋白质相互作用[/url]的一种技术，其基本原理是，在细胞裂解液中加入抗兴趣蛋白的抗体，孵育后再加入与抗体特异结合的结合于Pansobin珠上的金黄色葡萄球菌蛋白A(SPA)，若细胞中有正与兴趣蛋白结合的目的蛋白，就可以形成这样一种复合物：“目的蛋白—兴趣蛋白—抗兴趣蛋白抗体—SPA\|Pansobin”，因为SPA\|Pansobin比较大，这样复合物在离心时就被分离出来。
经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，复合物四组分又被分开。
然后经Western blotting法，用抗体检测目的蛋白是什么，是否为预测蛋白。
这种方法得到的目的蛋白是在细胞内天然与兴趣蛋白结合的，符合体内实际情况，得到的蛋白可信度高。
但这种方法有两个缺陷：一是两种蛋白质的结合可能不是直接结合，而可能有第三者在中间起桥梁作用；二是必须在实验前预测目的蛋白是什么，以选择最后检测的抗体，所以，若预测不正确，实验就得不到结果，方法本身具有冒险性。
七、pull-down技术蛋白质相互作用的类型有牢固型相互作用和暂时型相互作用两种。
牢固型相互作用以多亚基蛋白复合体常见，最好通过免疫共沉淀（Co-IP） 、Pull-down技术或Far-western法研究。
Pull-down技术用固相化的、已标记的饵蛋白或标签蛋白（生物素-、PolyHis-或GST-），从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。
通过Pull-down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系，从体外传路或翻译体系中检测出蛋白相互作用关系。
蛋白质和配体的相互作用有哪些
蛋白质和配体的相互作用有哪些具体选用什么方法还要看你用什么实验模型。
以我所想到的，以体外做细胞培养比较合适。
EMSA（即PRP提到的 gel mobility shift）是比较合适的方法。
但EMSA只是测定蛋白与DNA的BIND 能力强弱。
楼主的题目和提问的主体似乎有些不相符合。
意思是说要研究的这个蛋白作用在c-myc 基因的启动子上吗？如果是这样，不用c-myc 基因就行，只把它的启动子找出来，连到报告基因上，转染细胞就行了。
如果是这种情况，我们可以再讨论。
除了BIND能力强弱，还要看最终对c-myc 基因表达的影响，所以测基因表达的一系列，RT-PCR了，WB了，都是不可少的。
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